蛋白質結晶学とは？
細胞は蛋白質、核酸、脂質や糖等の様々な化学物質で構成されています。その中で蛋白質は、それぞれ特定のアミノ酸配列を持っていて決まった立体構造をとっています。特定の構造をとり結晶になることが蛋白質結晶学が成立する不可欠の条件でしたが、1930年代前半にペプシンの結晶が得られ、イギリスで蛋白質結晶学が芽吹き始めました。1960年前後にミオグロビン、ヘモグロビンの結晶構造解析の成功によって、今日の蛋白質結晶学の基礎が確立されました。
その後、結晶構造解析理論の進歩に加えて、コンピュータ、遺伝子工学の進歩と放射光X線の利用によって蛋白質結晶学は急速な広がりを見せています。構造研究の対象になる物質も、蛋白質のみならず蛋白質や核酸等が数多く集まった生体超分子複合体に広がっています。私たちの研究の主題は、生体超分子のX線結晶構造解析を行って、生命の不思議を解き明かすことにあります。 

X線結晶構造解析ってなに？
レントゲンにより1895年に発券されたX線は、X線撮影などで皆さんにもおなじみのことでしょう。このX線を物質に当てると、多くはそのまま物質を突き抜けていきますが、一部は、吸収されたり、原子核のまわりを回っている電子によって錯乱されたりします。
X線解析とは、この錯乱されたX線を観測することにより、物質の中の電子の分布、すなわち、物質の3次元構造を知る手法です。ところで、X線は電磁波の一種ですので、波としての性質を持っています。この性質の一つに干渉を起こすということがあります。これにより、ある特定の向きにだけX線が強くなり、他の向きではX線が観測されないということが起こります。この現象が回折です。
こうして得られた回折像の位置や強さから、計算により、電子密度を求めて物質の構造についての情報を得ることができます。別の言い方をすると、回折は、気体や液体、粉末でも起こりますが、特に単独の結晶による回折像は、多数のシャープな斑点として現れます。これは結晶は、原子や分子が3次元的に規則正しくくり返されて並んでいるためです。斑点の位置や強さから計算によって、原子や分子の位置を知ることができます。これがX線結晶構造解析です。